Адсорбция и химическая структура (часть 2)

22.05.2012 | Автор: sadxaka

R1, R2 и т. д. — аминокислотные остатки боковых цепей. Они имеют большое разнообразие полярных и ионных групп: —ОН (в серине, треонине, оксипролине и тирозине); —NH (в триптофане, гистидине и пролине) ; —NH2 (в лизине и в одной из конечных аминокислот в полипептидной цепи); — СООН (в аспарагиновой и глутаминовой кислотах и в одной из конечных аминокислот в полипептидной цепи); —CONH2 (в глютамине и аспарагине):

Таким образом, вода может вступать во взаимодействие с различными полярными группами.
Такой подход к проблеме химической связи воды разделяли различные исследователи. Ллойд установила многополярный характер белков и указала различные группы координационной связи с водой. Полинг также пришел к выводу, что вода, адсорбируемая первым слоем белков, связывается в основном полярными боковыми цепями молекул. Он придавал меньшее значение влиянию пептидной связи. Однако Хантер полагал, что вода связывается пептидной связью в соответствии со схемой:

Спонслер и др. приводят интересные расчеты количества воды, которое может быть удержано различными группами в белках. Карбоксильная группа может координировать или связывать четыре-пять молекул воды, аминогруппа — три молекулы, гидроксильная группа — три молекулы, иминная и карбонильная группы — по две молекулы каждая. Меллон и др. определили степень участия аминной и пептидной групп белков в связывании воды. Они установили, что для казеина от 24 до 33 % всей адсорбируемой воды удерживалось аминогруппами и 45 %—пептидными связями. В зеине пептидная связь адсорбировала 70 % всей воды, поглощаемой при относительной влажности 80 %.

Рубрика: Хранение зерна

Все о зерне

Адсорбция и химическая структура (часть 2)